Profesor 10 matriz adjunta

Tensor/matriz del momento de inercia de un cuerpo rígido

ResumenSe ha acoplado químicamente la aminolaevulate dehidratasa (ALAD) de hígado bovino a la sefarosa 4B y se han estudiado sus propiedades. Se han determinado las condiciones óptimas para el acoplamiento. Se comprobó que la enzima inmovilizada conservaba un porcentaje significativo de la actividad de la enzima libre. El rendimiento del acoplamiento fue bastante elevado. La enzima insolubilizada requiere tanto anaerobiosis como un activador tiol para una actividad máxima. Puede almacenarse a 4 °C durante largos periodos sin apenas pérdida de actividad y puede utilizarse repetidamente sin alteración de su capacidad enzimática. La unión de la ALA-D al gel ha dado lugar a una mayor estabilidad térmica. El pH óptimo de la enzima libre y unida fue el mismo, mientras que se observó una pequeña disminución del Km de la ALA-D unida a la matriz en comparación con el de la enzima soluble. Se describe el uso de la ALA-D fijada para la preparación de PBG.

Derechos y permisosReimpresiones y permisosSobre este artículoCite este artículoStella, A.M., de Xifra, E.W. & Batlle, A.M.d.C. Porphyrin biosynthesis. Enzimas inmovilizadas IV. Estudios sobre la aminolaevulate deshidratasa unida a Sepharose.

Introducción del teorema del transporte | Cuadros cilíndricos y esféricos

IntroducciónDesde hace tiempo se sabe que la organización nuclear anormal y las alteraciones en la cantidad y distribución de la heterocromatina son características distintivas del cáncer humano [1]; sin embargo, en la actualidad no conocemos las causas exactas de estas modificaciones, ni sabemos cómo se orquesta la actividad/silenciamiento de miles de genes. En los eucariotas, el genoma está compartimentado en dominios de cromatina mediante la unión de ésta a una estructura de soporte: la matriz nuclear (MN). Las interacciones entre la cromatina y la NM se producen a través de secuencias de ADN ricas en AT denominadas regiones de unión a la matriz (MAR). Las MAR intervienen en varios procesos, como la organización de los bucles de cromatina, el aumento de la expresión génica y la facilitación de la replicación [2]. No todas las MAR potenciales se unen al NM o participan en la organización de las regiones de unión a bucles. La unión a MAR es un evento dinámico que depende del tipo de célula y/o del ciclo celular y puede permitir la regulación de genes distantes de forma coordinada [3]. Se han identificado varias proteínas de unión a MAR, algunas de las cuales están dramáticamente desreguladas en células tumorales. A menudo, su expresión también se correlaciona significativamente con fenotipos tumorales agresivos. Asimismo, las modificaciones en las interacciones entre las proteínas NM y las MAR podrían estar relacionadas con la reorganización a gran escala de la cromatina observada durante la carcinogénesis. Ello ha suscitado un creciente interés por las MAR y las proteínas de unión a MAR como poten

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ResumenLos enfoques optogenéticos han cobrado impulso para modular e interrogar con precisión la señalización celular y la expresión génica. Sin embargo, el uso de la optogenética en la superficie celular externa para interrogar cómo reciben las células los estímulos de su entorno no ha alcanzado hasta ahora todo su potencial. Aquí demostramos el desarrollo de un par receptor-ligando de membrana regulado optogenéticamente, ejemplificado por la interacción ópticamente sensible de un receptor de integrina con la matriz extracelular. El sistema se basa en una integrina diseñada con un dominio de factor de interacción con fitocromo (OptoIntegrin) y una matriz funcionalizada con fitocromo B conmutable por luz roja (OptoMatrix). Este par receptor-ligando optogenético permite una interacción célula-matriz inducible por la luz y reversible, así como la activación controlada de las vías de señalización mecanosensorial descendentes. Este sistema OptoMatrix-OptoIntegrin, pionero en la aplicación de interruptores optogenéticos en el entorno extracelular de las células, puede servir de modelo para conseguir que las interacciones matriz-receptor puedan controlarse con precisión mediante la luz.

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